V3021_Proteinase-K--100mg_3

For General Digestion of Protein in Biological Samples

  • Active over a pH range of 4.3–12.0, in 0.5% SDS or 1% Triton® X-100
  • Purified to remove RNase and DNase activities

Catalog Number:

Size

Catalog Number: V3021

Please Enquire


Overview
Protocols
Specifications
Resources
Related Products

Proteinase Kは、真菌類Tritirachium album由来のセリンプロテアーゼで、非常に広い切断特異性を示します。このプロテアーゼは、芳香族アミノ酸や疎水性アミノ酸, 脂肪族アミノ酸のカルボキシル基側を切断し、一般的な生物学的サンプルのタンパク質加水分解に有用です。RNaseならびにDNase活性は除去されています。Proteinase Kは尿素やSDS中でも安定であり、未変性タンパク質を分解できるため、様々な用途に使用されています。例えば、パルスフィールドゲル電気泳動に用いる染色体DNAの調製 , タンパク質のフィンガープリンティング、DNAやRNA の調製時におけるヌクレアーゼの除去などに有効です。標準的な使用濃度は50〜100ug/mlです。

形状:粉末
推奨反応バッファー組成:50mM Tris-HCl (pH 8.0), 10mM CaCl2.


  • 安定: pH 4.3–12.0、0.5% SDSまたは1% Triton® X-100で80%以上の活性が残存(60°Cまで)

  1. Ebeling, W. et al. (1974) Eur. J. Biochem. 47, 91–7.
  2. Schwartz, D.C. and Cantor, C.R. (1984) Cell 37, 67–75.
  3. Cleveland, D.W. et al. (1977) J. Biol. Chem. 252, 1102–6.
  4. Hames, B.D. (1981) In: Gel Electrophoresis of Proteins: A Practical Approach, B.D. Hames and D. Rickwood, eds., IRL Press, Oxford, 219.
  5. Herrmann, B.G. and Frischauf, A.M. (1987) Meth. Enzymol. 152, 180–3.
  6. Lee, J.J. and Costlow, N.A. (1987) Meth. Enzymol. 152, 633–48.
  7. Sambrook, J. et al. (1989) Molecular Cloning: A Laboratory Manual, Vol. 3, Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, NY.
  8. Sweeney, P.J. and Walker, J.M. (1993) Enzymes of molecular biology. In: Methods in Molecular Biology, Vol. 16, M.M. Burrell, ed., Humana Press, Inc., Totowa, NJ, 305.

Specifications

Catalog Number:

選択製品の構成品内容

Item Part # Size Available Separately

Proteinase K

V302B 1 × 100mg View Product

分析証明書

Search by lot number

使用制限

For Research Use Only. Not for Use in Diagnostic Procedures.

保存条件

BB

Resources

No related resources available