タンパク質解析

タンパク質はそれぞれ、大きさ、分子構造、物理化学的特性が異なります。これらの違いを利用して、タンパク質の分離・同定・特性評価が可能になります。

タンパク質の分離には一般的に電気泳動が用いられ、サイズ（分子量）の違いによって区別されます。また、等電点電気泳動では、タンパク質を電荷の違いによって分離します。質量分析によるタンパク質の同定では、分子をイオン化して質量対電荷比（m/z）を測定します。同定方法にはそのほかにも、Edman分解によるアミノ酸配列決定、結晶構造解析（X線結晶構造解析）、表面プラズモン共鳴（SPR）などが挙げられます。このように多くの手法が存在するため、多くの研究室では、複数の解析手法を組み合わせてタンパク質の解析や特性評価を行っています。

タンパク質の発現、精製、ラベリング、特性評価および同定は、分子生物学分野における多くのアプリケーションで広く使用されている基本的な手法です。これらの手法は、バイオ医薬品抗体の開発と特性評価や、in vitroおよびin vivoにおけるタンパク質間相互作用やタンパク質–薬物相互作用の解析などに活用されています。タンパク質解析に用いられる分子ツールも多岐にわたります。たとえば、in vitroタンパク質発現系、タンパク質精製・プルダウン系、質量分析用のトリプシンおよびその他のプロテアーゼ、そして細胞内でのタンパク質の可視化・モニタリングに使用される分子タグなどが挙げられます。